Гем С это важный вид гема.

История

Истинная структура гема С была опубликована в середине XX-го века шведским биохимиком К. Г. Паулем.^[1] Эта работа подтвердила правильность форулы выведенной ранее великим шведским биохимиком Хуго Теореллем. Окончательно структура гема С была подтверждена в 1975 году в ходе экспериментов с восстановленной формой гема, Fe(II), методом ядерно магнитного резонанса и исследованием его инфракрасного излучения.^[2] Впервые структура гема С, включая стереохимическую конфигурацию тиоэфирных связей, была продемонстрирована для белка позвоночного^[3], а ныне и для многих других гем С содержащих белков.

Свойства

Гем С отличается от гема В тем, что два боковых винильных радикала заменены двумя ковалентными тиоэфирными связями с ферментом. Эти связи не позволяют ему так легко отсоединится от холопротеина или цитохрома с по сравнению с гемом В, который может отсоединится от гемопротеиновых комплексов даже при мягких условиях. Это делает возможным существование неизмеримо большого числа различных структур цитохромов, выполняющих различные функции, и работающих в основном как переносчики электронов.

Количество молекул гема С, присоединённых к одной молекуле белка достаточно широко варьирует. Для клеток позвоночных животных действует правило: один белок — один гем, но у бактерий обычно бывает 2, 4, 5, 6 или даже 16 гемов С на один холопротеин. Считается, что определённое количество и взаиморасположение гемов, не только связано с функциями белка, но и абсолютно необходимы. Например, белки содержащие несколько гемов С участвуют во множественном переносе электронов, особенно важной является реакция 6-ти электронного восстановления, необходимая для восстановления атмосферного азота до двух молекул аммиака. Для бактериальных гемопротеинов характерно высокое соотношение гемов С к аминокислотам, поэтому внутренняя часть некоторых цитохромов с часто оказываются полностью упакованной большим количеством групп гемов, по сравнению с обычными гемопротеинами. Некоторые из них, обычно из одноклеточных организмов, могут содержать до пяти гемов С.^[4] Ещё одним важным ферментом, содержащим гем С, является Коэнзим Q - цитохром c редуктаза.

Тиоэфирные связи, по видимому, многократно увеличивают функциональность холопротеинов. Обычно цитохромы с можно «точно настроить» на большое количество окислительно-восстановительных потенциалов, чем цитохромы b. Возможно именно по этой причине цитохром с практически вездесущ на всех уровнях жизни. Гем С также играет важную роль в апоптозе клеток, когда всего несколько цитоплазматических молекул цитохрома с, содержащих гем С, приводят к программируемой смерти клеток.^[5]

В добавок к ковалентным связям, железо в геме С дополнительно координируется двумя аминокислотными цепями по 5-ой и 6-ой координационным связям,, что делает его шестикоординированным. Именно это позволяет железу в цитохроме менять свою валентность, в отличие от железа в гемоглобине, которое в независимости от присоединения или отдачи кислорода остаётся двухвалентным. Например, цитохром с млекопитающих и тунца содержит единственный гем С одновременно скоординированный цепями из гистидина и метионина^[6]. Возможно именно из-за двух ковалентных связей, удерживающих гем, железо в геме С иногда лигируется аминогруппой лизина или даже водой.

Источники

1. 10.3891/acta.chem.scand.04-0239.
2. ↑ Caughey, W.S. et al. (1975). «Heme A of Cytochrome c Oxidase». Journal of Biological Chemistry 250: 7602–7622.
3. PMID 188826.
4. Diode or Tunnel-Diode Characteristics? Resolving the Catalytic Consequences of Proton Coupled Electron Transfer in a Multi-Centered Oxidoreductase
5. 10.1039/b717196j. PMID 19030605.
6. 10.1021/ar970084p.